Suhu dan pH. Enzim sensitif terhadap kondisi lingkungan mereka. Sampai titik tertentu, laju reaksi akan meningkat sebagai fungsi temperatur karena substrat akan bertabrakan lebih sering dengan sisi aktif enzim. Pada ekstrem pH atau suhu, baik tinggi atau rendah, struktur asli enzim akan terganggu, dan molekul akan menjadi tidak aktif (lihat Gambar 3). Perhatikan bahwa ada penurunan tajam dalam suhu optimum untuk enzim manusia yang khas pada sekitar 40 derajat Celcius (104 derajat Fahrenheit). Pada suhu yang lebih besar dari 40
derajat Celsius, enzim degradasi karena interaksi nonkovalen yang menstabilkan konformasi asli enzim terganggu. Enzim pada dasarnya berantakan, dan situs aktif tidak lagi bisa berfungsi. Sebaliknya, suhu optimal untuk enzim dari bakteri termofilik (extremophiles) yang hidup di sumber air panas yang cukup tinggi pada 70 derajat Celcius (158 derajat Fahrenheit), suhu yang langsung akan melepuh kulit.
Enzim juga menunjukkan kisaran pH di mana mereka yang paling aktif (lihat Gambar 3). Hasil Efek pH karena asam amino penting di situs aktif enzim yang berpartisipasi dalam substrat mengikat dan katalis. Muatan ionik atau listrik pada asam amino situs aktif dapat meningkatkan dan menstabilkan interaksi dengan substrat. Selain itu, kemampuan substrat dan enzim untuk menyumbangkan atau menerima H dipengaruhi oleh pH. PH optimum berbeda untuk enzim yang berbeda. Sebagai contoh, pepsin merupakan enzim pencernaan dalam perut, dan pH optimum adalah pH 2. Sebaliknya, tripsin merupakan enzim pencernaan yang bekerja di usus kecil di mana lingkungan jauh lebih sedikit asam. Its pH optimum adalah pH 8.
Kofaktor dan koenzim. Banyak enzim memerlukan faktor tambahan untuk aktivitas katalitik. Kofaktor yang anorganik seperti atom logam, seng, besi, dan tembaga. Molekul organik yang berfungsi untuk membantu enzim yang disebut sebagai koenzim. Vitamin adalah prekursor banyak koenzim penting. Kofaktor dan koenzim dapat tetap berada di situs aktif enzim tanpa adanya substrat, atau mereka mungkin hadir secara sementara selama katalisis.
Alosterik Inhibitor dan Aktivator. Selain situs aktif di mana substrat mengikat, enzim dapat memiliki situs yang terpisah, yang disebut situs alosterik, di mana molekul tertentu dapat mengikat untuk menambah atau mengurangi aktivitas enzim. Inhibitor alosterik dan aktivator mengikat enzim melalui lemah, interaksi nonkovalen dan mengerahkan efek mereka dengan mengubah konformasi enzim, perubahan yang ditransmisikan ke situs aktif. Biasanya, para modulator alosterik mengatur aktivitas enzim dengan mempengaruhi substrat mengikat pada situs aktif.
Suhu dan pH profil. Setiap enzim memiliki pH optimal dan suhu yang mendukung konformasi asli untuk aktivitas maksimum.
Pengendalian Metabolisme
Meskipun reaksi biokimia dikendalikan sebagian oleh kekhususan substrat biding dan oleh peraturan alosterik, tubuh manusia tidak dapat berfungsi jika semua enzim yang hadir bersama-sama dan semua operasi secara maksimal tanpa regulasi. Akan ada kekacauan biokimia dengan zat yang disintesis dan terdegradasi pada waktu yang sama. Sebaliknya, tubuh ketat mengatur enzim melalui jalur metabolisme dan dengan mengendalikan enzim tertentu dalam jalur. Pendekatan ini memungkinkan seluruh jalur yang akan diaktifkan atau dinonaktifkan dengan hanya mengatur satu atau beberapa enzim. Jalur metabolik juga dapat diatur dengan beralih gen-gen tertentu atau menonaktifkan.
Compartmentation. Salah satu karakteristik utama dari sel-sel eukariotik adalah adanya organel intraseluler membran-terikat. Struktur ini membantu untuk memisahkan enzim tertentu dan jalur metabolik, terutama ketika jalur yang bersaing satu sama lain. Sebagai contoh, enzim yang mengkatalisis sintesis asam lemak (sejenis lipid) yang terletak di sitoplasma, sementara enzim yang asam kerusakan lemak yang terletak di mitokondria.
Kovalen Modifikasi. Enzim dapat diaktifkan atau tidak aktif dengan modifikasi kovalen. Sebuah contoh umum adalah fosforilasi enzim (penambahan gugus fosfat ke asam amino serin, treonin, atau tirosin) dimediasi oleh enzim lain yang disebut kinase a. Fosforilasi adalah reversibel, dan enzim lain yang disebut fosfatase biasanya mengkatalisis pemindahan gugus fosfat dari enzim. Bentuk terfosforilasi enzim sering, namun tidak selalu, bentuk aktif. Untuk beberapa enzim, bentuk terdeposforilase aktif, dan negara terfosforilasi tidak aktif. Enzim juga dapat diaktifkan dengan menghapus fragmen protein. Banyak enzim pencernaan (tripsin, kimotripsin) disintesis dan disimpan dalam pankreas. Mereka disekresikan ke usus kecil di mana
mereka diaktifkan dengan menghapus atau membelah off sebagian kecil dari protein. Ini “proteolitik” belahan dada untuk mengaktifkan enzim ireversibel, tetapi memiliki fungsi penting untuk mencegah enzim pencernaan dari mencerna pankreas.
Peraturan alosterik. Modulator alosterik dapat meningkatkan atau menurunkan aktivitas seluruh jalur metabolisme dengan mengubah konformasi enzim tunggal. Kadang-kadang, produk akhir dari jalur metabolisme bertindak sebagai inhibitor alosterik dengan mengikat enzim di situs alosterik, menyebabkan perubahan konformasi enzim untuk mengurangi aktivitas enzim. Jenis peraturan ini disebut umpan balik inhibisi (lihat Gambar 4).
Kooperatititas. Sering, enzim yang kompleks multisubunit dengan lebih dari satu situs aktif. Pengikatan molekul substrat pertama dapat menyebabkan perubahan konformasi yang disampaikan kepada subunit lain (s) sehingga pengikatan setiap molekul substrat tambahan ditingkatkan. Kooperatititas positif dapat memperkuat respon enzim untuk substrat dan menyediakan mekanisme tambahan untuk mengatur aktivitas enzim.
Banyak jalur metabolik dapat turun diatur atau dimatikan oleh produk akhir bertindak sebagai inhibitor alosterik enzim sebelumnya di jalur tersebut. Dalam contoh ini, produk, isoleusin, menghambat enzim pertama dalam jalur, treonin deaminase.
Penggerak Molecular
Akhirnya, enzim dapat dianggap sebagai nano, powering reaksi sel untuk mengaktifkan tubuh manusia menjadi entitas itu. Ada kelas khusus enzim yang disebut motor molekul yang mendorong semua gerakan yang terjadi di dalam tubuh, termasuk kontraksi otot (myosin / aktin), flagela dan silia pemukulan (dynein / mikrotubulus), dan gerakan vesikel dalam neuron (kinesin / mikrotubulus) . Motor molekul ini memanfaatkan energi dari adenosin trifosfat (ATP) untuk mendorong gerakan aktin-based atau microtubulebased.